Énoyl-coenzyme A hydratase

Énoyl-coenzyme A hydratase
Image illustrative de l’article Énoyl-coenzyme A hydratase
Énoyl-CoA hydratase cristallisée (PDB 1DUB[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé Énoyl-CoA, Hydratase/3-Hydroxyacyl CoA Déshydrogénase
Symbole EHHADH
N° EC 4.2.1.17
Homo sapiens
Locus 3q27.2
Masse moléculaire 79 495 Da[2]
Nombre de résidus 723 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 1962
HUGO 3247
OMIM 607037
UniProt Q08426
RefSeq (ARNm) NM_001166415.1, NM_001966.3
RefSeq (protéine) NP_001159887.1, NP_001957.2
Ensembl ENSG00000113790

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

Énoyl-coenzyme A hydratase mitochondriale
Caractéristiques générales
Symbole ECHS1
N° EC 4.2.1.17
Homo sapiens
Locus 10q26.3
Masse moléculaire 31 387 Da[2]
Nombre de résidus 290 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Entrez 1892
HUGO 3151
OMIM 602292
UniProt P30084
RefSeq (ARNm) NM_004092.3
RefSeq (protéine) NP_004083.3
Ensembl ENSG00000127884
PDB 2HW5

GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega

L'énoyl-CoA hydratase est une lyase de la superfamille des crotonases qui catalyse la réaction d'hydratation en deuxième étape de la β-oxydation :

trans-2,3-déshydroacyl-CoA + H2O   ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons }   L-3-hydroxyacyl-CoA

Il s'agit d'une enzyme constituée d'un hexamère de sous-unités qui rend la catalyse très efficace[3].

Énoyl-CoA hydratase
Données clés
N° EC EC 4.2.1.17
N° CAS 9027-13-8
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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Notes et références

  1. ↑ (en) C. K. Engel, M. Mathieu, J. P. Zeelen, J. K. Hiltunen et R. K. Wierenga, « Crystal structure of enoyl-coenzyme A (CoA) hydratase at 2.5 angstroms resolution: a spiral fold defines the CoA-binding pocket », The EMBO Journal, vol. 15, no 19,‎ , p. 5135-5145 (lire en ligne) PMID 8895557
  2. ↑ a b c et d Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. ↑ (en) Christian K Engel, Tiila R Kiema, J.Kalervo Hiltunen et Rik K Wierenga, « The crystal structure of enoyl-CoA hydratase complexed with octanoyl-CoA reveals the structural adaptations required for binding of a long chain fatty acid-CoA molecule », Journal of Molecular Biology, vol. 275, no 5,‎ , p. 847-859 (lire en ligne) DOI 10.1006/jmbi.1997.1491 PMID 9480773
v · m
β-Oxydation
Glycolyse
Décarboxylation oxydative
Cycle de Krebs
Chaîne respiratoire
Phosphorylation oxydative
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