RAD51B |
---|
|
Ідентифікатори |
---|
Символи | RAD51B, R51H2, RAD51L1, REC2, RAD51 paralog B |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 602948 MGI: 1099436 HomoloGene: 50190 GeneCards: RAD51B |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
ревматоїдний артрит, макулодистрофія, male breast cancer[1] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • DNA binding • nucleotide binding • ATP-dependent activity, acting on DNA • DNA strand exchange activity • single-stranded DNA binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • four-way junction DNA binding • double-stranded DNA binding • endodeoxyribonuclease activity • ATP binding |
---|
Клітинна компонента | • replication fork • нуклеоплазма • Rad51B-Rad51C-Rad51D-XRCC2 complex • клітинне ядро |
---|
Біологічний процес | • strand invasion • response to ionizing radiation • reciprocal meiotic recombination • DNA recombination • зсідання крові • cellular response to DNA damage stimulus • positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle • mitotic recombination • GO:0100026 Репарація ДНК • meiotic DNA recombinase assembly • double-strand break repair via homologous recombination |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | NM_002877 NM_133509 NM_133510 NM_001321809 NM_001321810
| NM_001321812 NM_001321814 NM_001321815 NM_001321817 NM_001321818 NM_001321819 NM_001321821 |
| |
---|
RefSeq (білок) | NP_001308738 NP_001308739 NP_001308741 NP_001308743 NP_001308744
| NP_001308746 NP_001308747 NP_001308748 NP_001308750 NP_002868 NP_598193 NP_598194 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 14: 67.82 – 68.73 Mb | Хр. 12: 79.3 – 79.81 Mb |
---|
PubMed search | [2] | [3] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
RAD51B (англ. RAD51 paralog B) — білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 14-ї хромосоми[4]. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 384 амінокислот, а молекулярна маса — 42 196[5].
Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як пошкодження ДНК, репарація ДНК, рекомбінація ДНК, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, ДНК. Локалізований у ядрі.
Література
- Rice M.C., Smith S.T., Bullrich F., Havre P., Kmiec E.B. (1997). Isolation of human and mouse genes based on homology to REC2, a recombinational repair gene from the fungus Ustilago maydis. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94: 7417—7422. PMID 9207106 DOI:10.1073/pnas.94.14.7417
- Cartwright R., Dunn A.M., Simpson P.J., Tambini C.E., Thacker J. (1998). Isolation of novel human and mouse genes of the recA/RAD51 recombination-repair gene family. Nucleic Acids Res. 26: 1653—1659. PMID 9512535 DOI:10.1093/nar/26.7.1653
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Liu N., Schild D., Thelen M.P., Thompson L.H. (2002). Involvement of Rad51C in two distinct protein complexes of Rad51 paralogs in human cells. Nucleic Acids Res. 30: 1009—1015. PMID 11842113 DOI:10.1093/nar/30.4.1009
- Lio Y.-C., Mazin A.V., Kowalczykowski S.C., Chen D.J. (2003). Complex formation by the human Rad51B and Rad51C DNA repair proteins and their activities in vitro. J. Biol. Chem. 278: 2469—2478. PMID 12427746 DOI:10.1074/jbc.M211038200
- Yokoyama H., Kurumizaka H., Ikawa S., Yokoyama S., Shibata T. (2003). Holliday junction binding activity of the human Rad51B protein. J. Biol. Chem. 278: 2767—2772. PMID 12441335 DOI:10.1074/jbc.M210899200
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з RAD51B переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9822 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.
- ↑ UniProt, O15315 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MGSKKLKRVG | | LSQELCDRLS | | RHQILTCQDF | | LCLSPLELMK | | VTGLSYRGVH |
ELLCMVSRAC | | APKMQTAYGI | | KAQRSADFSP | | AFLSTTLSAL | | DEALHGGVAC |
GSLTEITGPP | | GCGKTQFCIM | | MSILATLPTN | | MGGLEGAVVY | | IDTESAFSAE |
RLVEIAESRF | | PRYFNTEEKL | | LLTSSKVHLY | | RELTCDEVLQ | | RIESLEEEII |
SKGIKLVILD | | SVASVVRKEF | | DAQLQGNLKE | | RNKFLAREAS | | SLKYLAEEFS |
IPVILTNQIT | | THLSGALASQ | | ADLVSPADDL | | SLSEGTSGSS | | CVIAALGNTW |
SHSVNTRLIL | | QYLDSERRQI | | LIAKSPLAPF | | TSFVYTIKEE | | GLVLQETTFC |
SVTQAELNWA | | PEILPPQPPE | | QLGLQMCHHT | | QLIF |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |