Pyruvate oxydase

Pyruvate oxydase
Données clés
N° EC EC 1.2.3.3
N° CAS 9001-96-1
Cofacteur(s) FAD, TPP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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La pyruvate oxydase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction[1] :

pyruvate + phosphate + O2   ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons }   phosphate d'acétyle + CO2 + H2O2.

Cette enzyme utilise le FAD et le TPP comme cofacteurs. Le FAD est réduit en FADH2 par deux mésomères carbanion/énamine de la 2-hydroxyéthyl-thiamine pyrophosphate (AcTPP) puis oxydé par une molécule d'oxygène pour donner du peroxyde d'hydrogène H2O2 tandis que l'AcTPP est clivé par phosphorolyse pour donner du phosphate d'acétyle et du TPP[2].

Notes et références

  1. ↑ (en) F. Robert Williams et Lowell P. Hager, « Crystalline flavin pyruvate oxidase from Escherichia coli: I. Isolation and properties of the flavoprotein », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 116, no 1,‎ , p. 168-176 (PMID 5336022, DOI 10.1016/0003-9861(66)90025-7, lire en ligne)
  2. ↑ (en) Kai Tittmann, Georg Wille, Ralph Golbik, Annett Weidner, Sandro Ghisla et Gerhard Hübner, « Radical Phosphate Transfer Mechanism for the Thiamin Diphosphate- and FAD-Dependent Pyruvate Oxidase from Lactobacillus plantarum. Kinetic Coupling of Intercofactor Electron Transfer with Phosphate Transfer to Acetyl-thiamin Diphosphate via a Transient FAD Semiquinone/Hydroxyethyl-ThDP Radical Pair », Biochemistry, vol. 44, no 40,‎ , p. 13291-13303 (PMID 16201755, DOI 10.1021/bi051058z, lire en ligne)
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