Phosphoglucomutase

Phosphoglucomutase
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Phosphoglucomutase de myocyte du lapin (PDB 1JDY)
Données clés
N° EC EC 5.4.2.2
N° CAS 9001-81-4
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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La phosphoglucomutase (PGM) est une isomérase qui catalyse la réaction :

α-D-glucose-1-phosphate   ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons }   α-D-glucose-6-phosphate.

Comme toutes les mutases, son action ne consiste qu'à déplacer un groupe fonctionnel, ici un groupe phosphate, entre deux atomes de carbone d'une même molécule. La PGM agit avec un cofacteur, le glucose-1,6-bisphosphate, qui sert à phosphoryler un résidu de sérine sur le site actif de l'enzyme.

Il existe plusieurs isoformes de phosphoglucomutases, appelées phosphoglucomutase 1 (gène PGM1), phosphoglucomutase 2 (gène PGM2), phosphoglucomutase 3 (gène PGM3), avec des affinités légèrement différentes avec les substrats[1].

Notes et références

  1. ↑ (en) Christine B. Quick, Rachel A. Fisher et Harry Harris, « A Kinetic Study of the Isozymes Determined by the Three Human Phosphoglucomutase Loci PGM1, PGM2 and PGM3 », European Journal of Biochemistry, vol. 42, no 2,‎ , p. 511-517 (PMID 4829444, DOI 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03366.x, lire en ligne)
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