Hyaluronidase

Hyaluronoglucosaminidase
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Structure d'une hyalurinidase de Streptococcus pneumoniae (PDB 1OJN[1])
Données clés
N° EC EC 3.2.1.35
N° CAS 37326-33-3
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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Les hyaluronidases sont des hydrolases qui dégradent les acides hyaluroniques.

En catalysant l'hydrolyse des acides hyaluroniques, constituants majeurs de la matrice extracellulaire, ces enzymes abaissent leur viscosité et donc augmentent la perméabilité des tissus. Elles sont ainsi utilisées en médecine en association avec d'autres médicaments pour accélérer leur dispersion dans l'organisme. On les utilise par exemple en chirurgie oculaire en combinaison avec des anesthésiques locaux.

Exemple de l'activité hyaluronidase : la protéine PH-20 (située sur la membrane plasmique des spermatozoïdes) possède une activité hyaluronidase, ce qui lui permet de dégrader la matrice extracellulaire de la corona radiata (d'un follicule), riche en acide hyaluronique.

Il existe six isoformes d’hyaluronidases : les hyaluronidases 1, 2, 3 et 4, le PH-20 et le HYALP1.

Notes et références

  1. ↑ (en) Daniel J. Rigden et Mark J. Jedrzejas, « Structures of Streptococcus pneumoniae Hyaluronate Lyase in Complex with Chondroitin and Chondroitin Sulfate Disaccharides – INSIGHTS INTO SPECIFICITY AND MECHANISM OF ACTION », Journal of Biological Chemistry, vol. 278, no 50,‎ , p. 50596-50606 (PMID 14523022, DOI 10.1074/jbc.M307596200, lire en ligne)
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