Doigt de zinc

Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement. Ils peuvent être classés en plusieurs familles structurelles différentes (protéines à doigt de zinc) et fonctionnent typiquement comme des groupes d'interaction liant l'ADN, l'ARN, les protéines ou de petites molécules. Le nom « doigt de zinc » a initialement été donné pour décrire l'apparence semblable à des doigts d'un diagramme montrant la structure hypothétique de l'unité répétée dans le facteur de transcription IIIA de Xenopus laevis.

Voir aussi

Basonucline 2

Notes et références

(en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Zinc finger » (voir la liste des auteurs).

v · m

Structure secondaire des protéines

Hélice	Hélice α Hélice 3₁₀ Hélice π Hélice β Hélice polyproline Hélice de collagène
Feuillet	Feuillet β Coude Épingle à cheveux β Renflement β (en) Feuillet α
Super structure secondaire (motif structurel)	Doigt de zinc Glissière à leucine Hélice-boucle-hélice Hélice-coude-hélice Main EF Motif de liaison à l'ATP Motif Kelch Pli Rossmann Répétition ankyrine Répétition HEAT Répétition riche en leucine Répétition pentapeptidique Répétition WD40 Répétitions en tandem Solénoïde Solénoïde α Superhélice Tétratricopeptide Tonneau TIM

Acides aminés majoritairement dans :

les hélices	Méthionine Alanine Leucine Acide glutamique Glutamine Lysine
les feuillets	Thréonine Isoleucine Valine Phénylalanine Tyrosine Tryptophane
les parties désordonnées	Glycine Sérine Proline Asparagine Acide aspartique
sans préférence	Cystéine Histidine Arginine